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时，多肽链回到原来的 $\alpha$ 螺旋构象。这时头发将以所需单的形式卷曲，因为新的二硫交联键的形成使得头发纤维的 $\alpha$ 螺旋束发生扭曲。
（二）丝心蛋白和其他β-角蛋白：β折叠片蛋白质
除了上述的 $\alpha-$ 角蛋白充分伸展后可逆地转变为 $\beta-$ 角蛋白 ($\beta$ 构象) 之外，自然界中还存在天然的 $\beta-$ 角蛋白，例如丝心蛋白 (fibroin)，这是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度高，质地柔软的特性，但不能拉伸。它具有 0.7 nm 周期，这与 $\alpha-$ 角蛋白在湿热中伸展后形成的 $\beta-$ 角蛋白很相似 (0.65 nm 周期)。丝心蛋白是典型的反平行 $\beta$ 折叠片，多肽链取锯齿状折叠构象。在这种结构中，侧链交替地分布在折叠片的两侧。
丝心蛋白分子取片层结构即反平行β折叠片以平行的方式堆积成多层结构。链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系。丝心蛋白的一级结构分析揭示，它主要是由具有小侧链的甘氨酸、丝氨酸和丙氨酸组成，每隔一个残基就是甘氨酸。这就意味着所有的甘氨酸位于折叠片平面的一侧，丝氨酸和丙氨酸等都在平面的另一侧（图5-22A）。同一多肽链一侧的两个相邻侧链间距离（重复距离）是0.7nm，在层
A
B
图 5-22 丝心蛋白的结构
A. 堆积的 $\beta$ 折叠片的三维结构；B. 交叠层中丙氨酸（或谷氨酸），残基侧链和甘氨酸残基侧链（H原子）的连侧